治疗阿尔兹海默症：卟啉TMPyP抑制β淀粉样蛋白聚集机制研究

分迪科技3

卟啉分子TMPyP抑制β淀粉样蛋白聚集机制

——分子动力学研究卟啉与β淀粉样蛋白-相互作用

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合作单位：中南大学

合作成果：TMPyP Inhibits Amyloid-β Aggregation and Alleviates Amyloid-Induced Cytotoxicity. RCS Omega, 2017, 2(8):4188-4195.  （ACS出版社新期刊，暂无2016 IF）

       β淀粉样蛋白（Amyloid-β, Aβ）的聚集或折叠错误是阿尔茨海默病（Alzheimer’s disease, AD）的主要病理学标志，因此调节Aβ的聚集是治疗AD的有效策略。本文通过实验证明了四（N-甲基-4-吡啶）卟啉（TMPyP）不仅可以破坏Aβ聚集，还可以分解预先形成的Aβ聚集体，针对低聚和纤维状Aβ的IC50分别为0.6和0.43 μM。分迪科技通过分子动力学模拟方法研究了TMPyP在Aβ上的结合位点分布情况，模拟结果发现Aβ上主要有6个潜在的结合位点，而TMPyP主要以疏水作用和π-π堆积作用与Aβ的氨基酸残基结合。由于TMPyP在体内的毒性非常低，因此有望成为AD治疗的潜在候选药物。

                               
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图1 TMPyP在Aβ蛋白五聚体上潜在的结合区域和作用模式，Ser8-His13 (Region 1, 31.6%)，Phe-Ser8 (Region 2,

10.6%)，Asn27-Ile31 (Region3, 7.4%)，Ala30-Leu34 (Region 4, 6.2%)，Ser8-Val12 (Region 5, 6.2%)，Val39

-Ala42 (Region 6, 5.8%)。

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