求解Ki，Kd和Km的区别
这几个参数，在表征酶抑制剂结合能力的时候经常出现，看了一些相关公式后，还是不能有个感性的认识，希望谁能解释下。我接触过的有Kd值，反映了抑制剂与酶的结合解离能力，值越小，结合能力越强。 Ki 抑制常数Kd解离常数Ki=KdKm 米氏常数KD 平衡解离常数先来看动力学（Kinetics）与亲和力（Affinity）的区别：动力学可以告诉我们的信息：1、反应发生的速度 – Time-dependent；2、结合速率 （Ka）– how fast molecules bind；3、解离速度（Kd）– how fast complexes fall apart；4、动力学性质决定在给定的时间内复合物是否能够结合或者解离。亲和力可以告诉我们的信息：1、复合物结合的强度 – Time-independent2、亲和力决定在平衡状态下形成了多少复合物（平衡态时结合速率等于解离速率）。对于 A+B=AB的反应（必须给定反应方程式）解离常数kd与平衡解离常数KD的区别。
解离常数Kd不可能大于1， Kd的单位是S-1；Kd表示单位时间内解离了的AB（即AB）占解离前初始AB的比例，由此可见Kd能表示解离反应的快慢，Kd越大代表解离越快，Kd越小代表解离越慢；平衡解离常数KD=Kd/Ki，KD单位是M（mol/L）；KD=/，KD可以表示出处于平衡状态时AB的解离程度，KD越大说明解离越多，代表AB之间亲和力越弱，KD越小说明解离越少，代表AB间亲和力越强；根据KD，可以计算出AB发生解离的比例（百分比），反之亦可推导。如：解离百分比为20%，则KD=0.2*0.2/(1-0.2)=0.05(M)；再如KD=10-6 M，则解离百分比约为0.1% 。米氏方程（Michaelis-Menten Equation）或米曼氏动力学（Michaelis-Menten kinetics）是由Leonor Michaelis和Maud Menten在1913年提出，是酶学中极为重要的可以描述多种非变异构酶动力学现象、表示一个酶促反应的起始速度V（有些资料中也称为Vo）与底物浓度关系的速度方的方程，米氏方程形式如下：
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2012-10-27 12:35 上传下载附件 (790 Bytes)其中，Vmax表示酶被底物饱和时的反应速度，Km值称为米氏常数，是酶促反应速度V为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。在酶促反应中，底物情况在低浓度下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed order reaction）；当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应（zero order reaction）过渡；当底物浓度逐渐增大时，速度V相对于的曲线为一双曲线。下图为米氏方程的模拟作图：
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2012-10-27 21:09 上传下载附件 (42.96 KB).参考：http://chemwiki.ucdavis.edu/Biological_Chemistry/Catalysts/Enzymatic_Kinetics/Enzyme_Inhibition 解释的真是透彻，多谢了 这个ki应该是离解常数，不是结合常数。 autodock中算出来的ki，从化学角度来说应该属于离解常数的。
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